LEUCOPOYESIS

La leucopoyesis forma parte de la hematopoyesis y se conoce como el proceso de formación de todos los leucocitos. Tiene lugar en la médula ósea y, en algunos casos, intervienen los órganos linfoides.

Características y clasificación de los leucocitos

Los leucocitos son células móviles con núcleo, mitocondrias y otros orgánulos celulares. Su tamaño es variable y tienen capacidad para desplazarse al lugar de la infección.

La principal función de los leucocitos es establecer un mecanismo de defecnsa frente a la entrada de agentes extraños en el organismo.

La produccion de los leucocitos es similar a la de los hematíes, pero la vida media en sangre periférica de la mayoria de los leucocitos es mucho más corta que la de los hematies, por lo tanto el recuento leucocitario es bastante más bajo que el eritrocitario

Figura 1. Proceso de maduracion de leucocitos.

 Fuente: (Sandoval, 2011)


La clasificacion de los leucocitos atiende a distintas consideraciones:


Figura 2. Clasificación de los leucocitos según su origen.

 Figura 3. Clasificacion de los leucocitos segun su mecanismo de acción

Fuente: (Garcia, Rubio & Crespo, 2015)

Figura 4. Clasificación de linfocitos polimorfonucleares.  

Fuente: (Rodak,2004) (Garcia, Rubio & Crespo, 2015)

Referencias bibliograficas

Garcia, B., Rubio, F. & Crespo, M. (2015). Tecnicas de análisis hematológico. España: Ediciones Paraninfo. 

Rodak, F. (2004). Hematologia: fundamentos y aplicaciones clínicas. Buenos Aires: Médica Panamericana.

Sandoval. R. (2011). Linfocito. Recuperado de: http://www.portalesmedicos.com/diccionario_medico/index.php/Leucocito

METABOLISMO DEL ACIDO FÓLICO

 
 

El ácido fólico tambien se llama folacina, es sencible a la luz y al calor. Quimicamente, es un precursor de folatos, por lo que en los alimentos está en forma inactica. Los folatos son compuestos que actúan como coenzimas en la síntesis de proteínas. El ácido fólico, entonces se activa en el organismo y se convierte en folato o folacina.

Función

Actúa como coenzima en la síntesis proteica, especialmente de ácidos nucleicos (ADN-ARN) y tejidos con rápido crecimiento o acelerado recambio celular.

Es esencial en la sintesis de glóbulos rojos.

Fuentes

El ácido fólico está presente en hojas verdes (lechuga, apio, perejil, mostraza, espinaca) higado, nueces, pescado, leche, huevos, leguminosas y granos enteros de cereales. El almacenamiento prolongado, la luz y la cocción destruyen un porcentaje de los folatos alimenticios.

Requerimientos de Acido fólico

El comité de expertor de la FAO-OMS, recomienda una dosis diaria de folacina, Dicha dosis es la siguiente:

* 200 miligramos para el adulto

* 400 miligramos durante el embarazo

 Figura 1. Ficha informativa del ácido fólico

Fuente: (OMS, 2014)

La carencia de ácido fólico produce anemia megaloblástica, glositis y problemas gastrointestinales.

Figura 2. Glositis

Fuente: (Hernández, 2010)

En la figura 2 se muestra una paciente con glositis, que se caracteriza por inflamacion de la  mucosa de la lengua (Klaus, et.al., 2009)

Referencias bibliográficas


Klaus, W. et.al. (2009). Dermatología en medicina general. Buenos Aires: Médica Panamericana

Hernández, O. (2010). Glositis. Recuperado de: http://personal.globered.com/olyshernandez/categoria.asp?idcat=226 


Martinez J. (2006). Nutrición humana. Valencia: Universidad Politecnica de Valencia.

OMS. (2014). El acido folico. Recuperado de: http://www.paho.org/nic/index.php?option=com_content&view=article&id=366:materiales-informativos

METABOLISMO DE LA VITAMINA B12

La vitamina B12 es producida solo por los microorganismos. Los vegetales no la necesitan y no la contienen, salvo raras excepciones. La fuente de vitamina B12 para los animales es, en general, la ingestión de microorganismos o la producción por la microbiota intestinal. Por todo ello, las fuentes alimentarios de esta vitamina son los productos animales. 
A continuación se indican los más destacados de estos productos:

Digestión

Las cobalaminas unidas a las proteínas alimentarias necesitan ser liberadas gracias al ácido clorhidríco gástrico y la pepsina, para unirse despueés a otras proteínas procedentes de la saliva y del jugo gástrico. La vitamina B12 se libera de las proteínas fijadoras por la acción de las proteasas pancreáticas, y se une al denominado factor intrínseco (FI), procednete principalmente de las células gástricas.

Absorción

Para que la vitamina B12 se pueda absorber, es necesario que tres sectores del tracto digestivo estén anatómica y funcionalmente íntregros: estómago, páncreas e íleon terminal.

El estómago debe aportar la acidez y las enzimas necesarias para liberar la vitamina (factor extrínseco de Castle) de su fuerte unión a las proteínas alimentarias, y posteriormente ligarla a una proteina R de origen salival y gástrico. Por otra parte, el factor intrínseco de Castle, una glucoproteina segregrada por las celulas parietales gástricas, es esencial para la que vitamina se absorba en el íleon. El páncreas, con la producción de tripsina y bicarbonato, facilita su absorción, que tiene lugar en el íleon terminal.

La siguiente tabla resume los métodos y los valores de los parámetros utilizados en la valoración del estado nutricional de la vitamina B12.

Figura 1. Valoración del estado nutricional de la vitamina B12.
Fuente: (Gil, 2010)

Referencias Bibliográficas 

Gil, A. (2010). Tratdo de nutrición. Madrid: Médica Panamericana

METABOLISMO DEL HIERRO

Importancia del Hierro en la Homeostasia del ser humano:

La concentración de hierro en el organismo humano es de 50 mg/kg en el varón y 38 mg/kg en la mujer. Puede distinguirse entre el hierro esencial o funcional (hemoglobina, mioglobina, enzimas mitocondriales, citocromos, enzimas como catalasa y peroxidasa) y el hierro no esencial o de almacenamiento, que se encuentra unido a la ferritina del sistema reticuloendotelial y los hepatocitos.

Figura 1. Compartimentalización y distribución del hierro en el organismo.

Fuente: (Lorenzo,Moreno, Lizasoain, Leza, Moro & Portolés, 2008)

Aporte y absorción

El aporte de hierro esta estrechamente relacionado con la ingesta calorica. La absorción es limitada, ocurre fundamentalmente en el duodeno y es mayor para el hierro del hemo que para el no hemo. El bajo pH existente en el estómago y la ferrorreductasa (citocromo duodenal B) presente en la superficie del enterocito facilitan el paso de hierro férrico a ferroso. Este ion ferroso atraviesa las microvellosidades del enterocito mediante una proteina transportadora de metales divalentes (DMT-1) y se almacena en el enterocito en forma de ferritina. En un paso posterior, este hierro es transferido desde la ferritina intraeritrocitaria al plasma, a través de las uniones basolaterales del enteroctio, gracias a la ferroportina  (FPN-1/Ireg1) que reguiere, ademas, una proteína accesoria similar a la cerulplasmina (hepcidina). La hepcidina desempeña un importante papel en el control de la absorción del hierro en este paso: si se encuentra elevada, como en estados de repleción de hierro, disminuye la sintesis de ferroportina, con lo que se dificulta la absorción del metal.

Figura 2. Metabolismo del hierro

Fuente: (Lorenzo,Moreno, Lizasoain, Leza, Moro & Portolés, 2008)

Mecanismos reguladores de la absorción

Tres son los mecanismos que regulan la absorción:

a. Sensor dietético

b. Sensor de depósitos

c. Sensor eritropoyético

Entrega del hierro a los precursores eritroides (ciclo de la transferrina)

Se lleva a cabo en varios pasos:

a) La transferrina cargada de hierro se une a los receptores de transferrina de membrana

b) El complejo hierro-transferrina-receptor se internaliza y es incluido en un endosoma mediante una invaginación de la membrana

c) el Ph del endosoma desciende y el hierro se libera del complejo

d) el hierro es transportardo a través de la membrana endosómica mediante DMT-1 

e) La transferrina sin hierro es devuelta al plasma, siendo el hierro entonces incorporado a la protoporfirina IX para formar parte de la molécula de la hemoglobina.

Proteínas de almacenamiento del hierro

Los dos compuestos en los que se almacena hierro son ferritina y hemosiderina. El hierro se intercambia en particular con la ferritina. El intercambio con la hemosiderina es más lento.

Ferritina: estás constituía por una cubierta de apoferrtina (proteína) que carece de hierro, y una cavidad central hueca que contiene un complejo de Fe(OH)3 y FePO4. La calidad se comunica con la superficie por medio de seis canales, a través de los cuales el hierro puede entrar y salir. 

Hemosiderina: representa una variante más estable de almacenamiento de hierro que la ferritina. Se forma dentro de los mácrófagos y hepatocitos, cuando se acumula gran cantidad de hierro en su interior. El hierro en la hemosiderina se encuentra en su mayor parte como Fe2O3.

Referencias Bibliograficas

Lorenzo, P., Moreno, A., Lizasoain, I., Leza, J., Moro, M. & Portolés, A. (2008). Farmacología básica y clínica. Buenos Aires: Médica Panamericana

Michael, J. & Sircar, S. (2012). Fisiología humana. Colombia: El Manual Moderno

SÍNTESIS DE HEMOGLOBINA

La hemoglobina es una proteína globular constituida por cuatro subunidades proteicas. Cada subunidad, denominada cadena de hemoglobina, está formada por una cadena polipetidica denominada globina, que está unida de modo no covalente a un grupo hemo.

La función de la hemoglobina es transportar oxígeno desde los pulmones a los tejidos y dioxido de carbono desde éstos a los pulmones, donde se produce su eliminación.

Existen seis tipos de globinas: alfa, beta, gamma, delta, epsilon, zeta. Cada molécula de hemoglobina posee 4 monomeros de globina, iguales dos a dos.

Durante la vida embrionaria predominan las hemoglobinas de Gower 1, de Gower 2 y de Portland.

En la vida fetal, la hemoglobina F y en el adulto la hemoglobina A.

En el adulto, el 96% de la hemoglobina es hemoglobina A, y el resto esta constituido por la hemoglobina A2 y hemoglobian F.

(Fuentes, Castiñeiras & Queraltó, 1998)

La sintesis de hemoglobina se inicia en los eritroblastos a traves de dos vias metabólicas diferentes:

1. Síntesis del grupo hemo: 

                El grupo hemo está formado por una porfirina (protoporfirina IX) que posee un átomo de hierro (II) unido a sus cuatro nitrogenos y se sintetiza principalmente a partir de succinil coenzima A y glicina. La mayor parte de ésta síntesis tiene lugar en la mitocondria.

 Figura 1. Grupo hemo

Fuente: (Fuentes, Castiñeiras & Queraltó, 1998)

 

2. Sintesis de la globina

                 La sintesis de la globina está codificada por genes situados en los cromosomas 11 y 16. La cadena polipetidica de globina se sintetiza en los ribosomas.

                   

El grupo hemo y la cadena polipeptidica de globina se unen de forma no covalente para formar una cadena de hemoglobina. Dos cadenas de hemoglobina se unen entre si dando lugar a un dímero. La unión mediante interacciones no covalentes de éstos dímeros da lugar a la molécula de hemoglobina.

(Fuentes, Castiñeiras & Queraltó, 1998)

Referencias Bibliográficas

Fuentes, X., Castiñeiras, M. & Queraltó, J. (1998). Bioquímica clínica y Patologia molecular, Volumen II. Barcelona: Reverté

CARACTERÍSTICAS DE CÉLULAS SANGUÍNEAS

La primera célula precursora reconocible de la eritropoyesis se llama proeritroblasto.

El proeritroblasto es una célula relativamente grande.

Mide de 12 a 20 um de diámetro
Contiene un núclo esferoidal voluminos con uno o dos nucleolos visibles.
El citoplasma exhibe una basofilia leve.
No se identifica con facilidad en los extendidos de la mádula ósea de rutina.
(Ross, & Wojciech, 2008)










Figura  1. Proeritroblasto
Fuente:  (Carr & Rodak, 2010).



  El eritroblasto basófilo es más pequñeo que el proeritroblasto en el que se origina por división mitótica.
El núcelo del eritroblasto basófilo es más pequeño ( 10-16 um de diámetro).
Es cada vez más heterocromatico con las mitosis sucesivas.
El citoplasma exhibe una basofilia intensa por la gran cantidad de ribosoma libres.
(Ross, & Wojciech, 2008)










Figura 2. Eritroblasto basófilo
Fuente: (Rodak, 2004)

  
El eritroblasto policromatófilo tiene un citoplasma que exhibe tanto acidofilia como basofilia.

El núcleo de la célula es más pequeño que el del eritoblasto basófilo y los grumos gruesos de heterocromatina se distribuyen en un modelo cuadriculado que contribuye a la identificación de este tipo celular (Ross, & Wojciech, 2008).

Figura 3. Eritroblasto policromatófilo
Fuente: (Rodak, 2004)







El eritroblasto ortocromático se reconoce por su citoplasma bien acidófilo y su núcelo muy condensado.
Esta célula posee un núcleo pequeño, compacto e hipercromático.
El citoplasma es eosinófilo por la gran cantidad de hemoglobina.
Solo es apenas más grande que un eritrocito maduro.
En esta etapa el eritroblasto ortocromático ya no es capaz de dividirse.
(Ross, & Wojciech, 2008)




Figura 4. Eritroblasto ortocromático
Fuente:  (Rodak, 2004)


 El eritrocito policromatófilo o reticulocito ha expulsado su núcleo.

El eritroblasto ortocromático pierde su núcelo porque es expulsado de la célula, una vez que ha ocurrido esto, el producto celular resultante está listo para pasar a un sinusoide vascular de la médula ósea.

El citoplasma retiene algunos polirribosomas capaces de seguir sintetiznaod hemoglobina.

Estos polirribosomas imparten un grado leve de basofilia al citoplasma, que por otra parte es eosinófilo, lo que explica el nombre de eritrocitos policromatófilos que reciben estos hematíes nuevos.

Los  polirribosomas de estos eritrocitos nuevos también pueden demostrarse mediante el uso de técnicas de coloración especiales, con las que aparecern agrupados en forma de estructuras reticulares. En consecuencias, los eritrocitos policromatófilos también se llaman reticulocitos.

(Ross, & Wojciech, 2008)

Figura 5. Reticulocitos

Fuente: (Rodak, 2004) 

Eritrocito

Es un disco bicóncavo. 

Mide de 7-8 um de diámetro.

La función principal de la célula, es el aporte de oxígeno a todo el organismo.

La relación entre la superficie y el volumen permite el intercambio gaseoso óptimo.

 (Ross & Wojciech, 2008)

Figura 6. Hematíes maduros

Fuente: (Rodak, 2004)

 

Referencias Bibliográficas

Carr, J. & Rodak, F. (2010). Atlas de hematología clínica. Buenos Aires: Médica Panamericana.

Rodak, F. (2004). Hematologia: fundamentos y aplicaciones clínicas. Buenos Aires: Médica Panamericana.

Ross, M. & Wojciech P. (2008). Histología: texto y atlas color con biología celular y molecular. Buenos Aires: Médica Panamerica.